1946年，鮑林（Pauling）用過渡態(tài)理論闡明了酶催化的實質(zhì)，即酶之所以具有催化活力是因為它能特異性結合并穩(wěn)定化學反應的過渡態(tài)（底物激態(tài)），從而降低反應能級。1969年杰奈克斯（Jencks）在過渡態(tài)理論的基礎上猜想：若抗體能結合反應的過渡態(tài)，理論上它則能夠獲得催化性質(zhì)。1984年列那（Lerner）進一步推測：以過渡態(tài)類似物作為半抗原，則其誘發(fā)出的抗體即與該類似物有著互補的構象，這種抗體與底物結合后，即可誘導底物進入過渡態(tài)構象，從而引起催化作用。根據(jù)這個猜想列那和蘇爾滋（P．C．Schultz）分別領導各自的研究小組獨立地證明了：針對羧酸酯水解的過渡態(tài)類似物產(chǎn)生的抗體，能催化相應的羧酸酯和碳酸酯的水解反應。1986年美國Science雜志同時發(fā)表了他們的發(fā)現(xiàn)，并將這類具催化能力的免疫球蛋白稱為抗體酶或催化抗體。

    抗體酶具有典型的酶反應特性；與配體（底物）結合的專一性，包括立體專一性，抗體酶催化反應的專一性可以達到甚至超過天然酶的專一性；具有催化性，一般催化反應速度比非催化反應快104～108倍，有的反應速度已接近于天然酶促反應速度；還具有與天然酶相近的米氏方程動力學及pH依賴性等。

    將抗體轉變?yōu)槊钢饕ㄟ^誘導法、引入法、拷貝法三種途徑。誘導法是利用反應過渡態(tài)類似物為半抗原制作單克隆抗體，篩選出具高催化活性的單抗即；引入法則借助基因工程和蛋白質(zhì)工程將催化基因引入到特異抗體的抗原結合位點上，使其獲得催化功能，拷貝法主要根據(jù)抗體生成過程中抗原-抗體互補性來設計的。博萊克（Pollack）等以硝基苯酚磷酸膽堿酯作為半抗原誘導產(chǎn)生單抗，經(jīng)篩選找到加快水解反應1.2萬倍的。

    可催化多種化學反應，包括酯水解、酰胺水解、?；D移、光誘導反應、氧化還原分應、金屬螯合反應等。其中有的反應過去根本不存在一種生物催化劑能催化它們進行，甚至可以使熱力學上無法進行的反應得以進行。

     的研究，為人們提供了一條合理途徑去設計適合于市場需要的蛋白質(zhì)，即人為地設計制作酶。它是酶工程的一個全新領域。利用動物免疫系統(tǒng)產(chǎn)生抗體的高度專一性，可以得到一系列高度專一性的，使不斷豐富。隨之出現(xiàn)大量針對性強、藥效高的藥物。立本專一性的研究，使生產(chǎn)高純度立體專一性的藥物成為現(xiàn)實。以某個生化反應的過渡態(tài)類似物來誘導免疫反應，產(chǎn)生特定，以治療某種酶先天性缺陷的遺傳病。可有選擇地使病毒外殼蛋白的肽鍵裂解，從而防止病毒與靶細胞結合。的固定化已獲得成功，將大大地推進工業(yè)化進程。